数据集概述
本数据集围绕PH结构域调控Akt蛋白激酶活性的分子机制展开，包含NMR光谱数据、结合与细胞实验数据等，揭示PH-激酶 linker长度、PH结构域动态片段及抑制剂MK2206对Akt构象与催化功能的影响。
文件详解
- NMR光谱数据文件（.ft2、.ft3格式）：
- 示例文件：Akt_1Phos_CST_saturated.ft2、PH_KD_Trans_TROSY.ft2、PH_HNCACB_20C.ft3等，共20个文件，记录不同磷酸化状态、温度下的Akt或PH结构域的NMR实验数据
- 实验定量数据文件（.xlsx格式）：
- Quantification_for_pThr308_level_of_GPG_vs_WT_from_cell-based_assays.xlsx：细胞实验中GPG与WT型Akt的Thr308磷酸化水平定量数据
- Binding_assays.xlsx：结合实验数据
- 08022019_MST_for_PH_and_Cy5-KD_with_MK2206_DoseResponseRawDataGrouped.xlsx：PH与Cy5-KD结合MK2206的MST剂量响应原始数据
- 实验重复文档（.pdf格式）：
- Cell-based_assay_repeats.pdf：细胞实验重复数据的文档
适用场景
- 分子生物学研究：分析Akt蛋白构象可塑性对催化活性的调控机制
- 结构生物学研究：探究PH结构域动态片段及抑制剂对Akt结构的影响
- 药物研发：研究MK2206等Akt抑制剂的作用机制及构效关系
- 细胞信号通路分析：解析PH-激酶 linker长度对Akt自抑制与激活的调控作用
